多肽是什么
肽(peptide)是α-氨基酸以肽鍵連接在一起而形成的化合物，它也是蛋白質水解的中間產物。與高分子聚合物不同，作為肽鏈基本構建的單體(monomer)是各種氨基酸殘基，它們的側鏈結構各不相同。因此肽不是高分子聚合物。與蛋白質相比，肽的共價鍵形成的鏈結構與前者相同，但鏈長度及分子量遠遠小于前者。因此，肽不是蛋白質。盡管如此，肽與蛋白質之間還是存在許多相近的理化性質，如親水性、極性、二級結構、易酶解、金屬絡合性等。從分子量大小上很難在某個準確的數值上把肽與蛋白質區別開。
一般肽中含有的氨基酸的數目為二到九時,可根據肽中氨基酸的數量的不同,有多種不同的稱呼：由兩個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫做二肽，同理類推還有三肽、四肽、五肽等,一直到九肽。通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10,000Da(Dalton，道爾頓)，能透過半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽(小分子肽);10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽;由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質,換言之,蛋白質有時也被稱為多肽。
多肽的結構
肽分子主要骨架結構是由[-氮原子-碳原子-碳原子-]反復串接而成。其中兩個碳原子的化學狀態又不相同，N原子右側的為帶側鏈基(Gly除外)的α-C原子，N原子左側的為酰基C原子。除了Pro殘基外，出現在肽及蛋白質分子中的其他十九種氨基酸殘基上的N原子均帶有一個H原子，后者作為H的供體可以與肽鏈上酰基中的O原子(H的受體)形成氫鍵。除了含殘基數較少的寡肽外，一般的肽分子中往往存在密度很高的氫鍵締合結構，即肽的二級結構。這些結構因為H供體與受體的位置差別，又存在一些不同的形式。
α-螺旋(α-Helix)
蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4+n個)的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。
氨基酸殘基的R基團位于螺旋的外側，并不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態卻能影響螺旋的形成和穩定
β折疊(β-Sheet)
當肽鏈上連續存在許多疏水性殘基(如Leu、He、Val、Met、Tyr、Trp、Phe、Ala)時，更容易在每個酰胺結構上發生鏈間平行方式的氫鍵締合。
從β-Sheet的結構上可以看出沿著肽鍵延伸的方向主鏈兩側存在大量的氫鍵。它們可使肽鏈之間緊緊地聚集(aggregation)在一起。值得指出的是，當β-Sheet結構在整個主鏈二級結構中占的比例越大時，這個肽的溶解性就越差。這種特征不但會造成合成肽時，反應存在困難，而且在體內還會引發特殊的生物學后果。最明顯的實例就是瘋牛病、帕金森病及AD(早老年性癡呆)等的病理部位均含有大量的不溶性蛋白沉積，其中含有致密的β-Sheet結構。
β-轉角(β-turn)
β-轉角結構(β-turn)又稱為β-彎曲(β-bend)、β-回折(β-reverse turn)、發夾結構(hairpin structure)和U型轉折等。
與α-Helix及β-Sheet結構中存在大量氫鍵不同的是，肽鍵中間有時存在相鄰的三個殘基由一個氫鍵形成的十元環結構，由此結構延伸出的N端主鏈及C端主鏈幾乎沿同一方向平行展開。這種含三個殘基的十元環就是β-turn結構。此外，尚有兩個殘基參與的相當于七元環的r-turn結構。但這種結構中的H鍵締合強度較弱。β-turn處在肽鍵的U形拐彎的地方，很容易與體內蛋白受體接近。實際上，可引發許多生物活性效應的配基與受體如與底物、激素與靶點、抗原與抗體的結合往往是由β-turn結構的參與而完成的。因此許多新藥研究也是基于β-turn的結構與功能而設計的。
無序卷曲(random coil)
在肽鏈的序列結構中，如果沒有可形成氫鍵締合的一級結構就不會引發α-helix、β-sheet及β-turn等二級結構。這種肽分子的主鏈就會處于無規律、松散狀態，稱之為無序卷曲。這種結構與環境中的溶劑分子接觸最充分，因而溶解性很好。具有無序卷曲鏈的肽化合物不但很容易組裝合成，而且在機體內也易于轉運。已有的研究表明，肽鏈中如果較多地存在Pro、Gly、Asn、Ser、Asp、Thr等殘基，它們往往干擾規則的氫鍵締合而出現無序卷曲狀態。因此在結構設計中合理地引入這類殘基，可能會改善中間體及終產物的溶解性。